ФОСФАТ-АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
(ацетил-КоА: орго-фосфат ацетилтрансфераза, фосфотрансацетилаза, фосфо-ацилаза),
фермент класса трансферам, катализирующий перенос ацетильной группы от
ацетил-кофермента А (аце-тил-КоА; см. Коферменты, Пантотеновая кислота)к
остатку H3PO4:
Ацетил-KoA + Ортофосфат
KoA + Ацетилфосфат
Ф. выделена только из бактериальных
источников, получена в кристаллич. состоянии. Ф. играет роль связующего звена
между макроэргическими (высокоэнергетическими) связями тиоловых эфиров и макроэргическими
фосфатными связями. Ацетильный остаток в ацетил-КоА м. б. заменен на остаток
др. к-ты с короткой углеродной цепью. Такие соед. также проявляют св-ва субстрата
по отношению к Ф.
Активность Ф. существенно
зависит от концентрации ионов K+, NH+4 (наибольшая
при концентрации 20-80 мМ). Ионы Na+ и Li+ не проявляют
активирующего эффекта, ферментативная активность Ф. существенно не зависит от
двухзарадных ионов. Оптимальный рН среды находится в пределах 7,4-8,2. Ф. способна
катализировать также р-цию арсенолиза, когда в качестве субстрата вместо ортофосфата
вводят арсенат-ионы. В этом случае фосфат-ионы выступают в роли ингибитора р-ции
арсенолиза.
Ф. используют для определения
кофермента А, а также активности ацетил-КоА-зависимых ферментов. Ацетилфосфат,
образующийся по катализируемой Ф. р-ции, взаимод. с гидроксиламином с образованием
гидроксамовой к-ты, к-рую детектируют колориметрически в виде комплекса с Fe(Ш).
Ф. применяют также для получения ацетил-KoA по обратной р-ции.
Лит.: Диксон M.,
Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, M., 1982, с. 44, 315; Lipmann F., "Harvey
Lectures", 1949, v. 44, p. 99-123; Stadt-man E., "J. Biol.
Chem.", 1952, v. 196, p. 535-46. А Г. Габибов.