Ферредоксин

ФЕРРЕДОКСИН, железосодержащий белок, выполняющий ф-ции переносчика электрона во мн. биол. окислит.-восста-новит. процессах. Содержится во всех фотосинтезирующих клетках и тканях, в т. ч. в хлоропластах высших растений.

Окраска Ф. определяется поглощением при 465, 420 (e 9600), 390 и 278 нм. Ф. оптически активен и дает характерные спектры кругового дихроизма. Для восстановленной формы Ф. характерен спектр ЭПР, наблюдаемый при 77К; среднее значение g-фактора ок. 1,94.

Ф.- глобулярный белок, его молекула в зависимости от источника состоит из 1, 3 или 4 полипептидных цепей, содержащих по 95-100 аминокислотных остатков, из них 4-6 приходится на цистеин; высокое содержание глутаминовой и аспарагиновой к-т определяет кислые св-ва Ф., рI ок.4. Мол. м. (8-24)· 10³, типичное значение ок. 10⁴. Для мн. Ф. из высших растений и водорослей известна первичная структура и обнаружена высокая степень гомологии. Ряд Ф. присутствует в клетках в виде олигомерных структур.

Ф., как правило, мало устойчив и должен храниться при низкой т-ре. Однако в вулканич. глубоководных областях обнаружены содержащие Ф. термофильные архебактерии, напр. Pyrococcus furiosus, сохраняющие св-ва после хранения 12 ч при 95 ⁰C.

Все железо в окисленной форме Ф. имеет степень окисления +3. Ф. восстанавливается одноэлектронно, при этом один атом Fe(III) переходит в состояние Fe(II). В состоянии Fе(П) - Fe(III) Ф.- сильный восстановитель, типичное значение окислит.-восстановит. потенциала -400 мВ.

Функцион. св-ва Ф. определяются наличием активного центра (одного для "простых" Ф., двух для "сложных"), структура к-рого представляет собой кластер, содержащий атом Fe, сульфидные мостики S^2- и остатки цистеина CH₂S^-, координированные по атому Fe. Сера из сульфидных мостиков высвобождается при действии к-т, образуя H₂S.

Ф. могут содержать би-(см. ф-лу), три- и тетраядерные кластеры. В биядерном кластере Ф. из Spirulina platensis расстояние между атомами Fe составляет 0,272 нм. В окисленной форме кластер содержит оба атома Fe(III) примерно в тетраэдрич. окружении. Структура в целом диамагнитна, т.к. между атомами Fe, находящимися в высокоспиновом состоянии, имеется антиферромагн. взаимод.; суммарный спин S = 0 при низких т-рах. При комнатной т-pe возможно заселение возбужденных уровней (S=1), что обнаруживается как парамагнитный сдвиг сигналов ПМР протонов, находящихся вблизи металлокластера. При восстановлении одного атома Fe S= 1/2, что обусловливает спектр ЭПР.

В фотосинтезе Ф. осуществляет перенос электрона от фотосистемы I к никотинамидадениндифосфату, он участвует также в восстановлении сульфита, нитрита, ненасыщенных жирных K-T, поддержании активности фруктозо-1,6-дифосфа-тазы, пируватдекарбоксилазы и др. Ф. активен в ряде р-ций, в к-рых образуется или используется в качестве восстановителя H₂; партнером Ф. во мн. случаях выступают разл. гидрогеназы.

Разработаны способы удаления кластеров из Ф., в т. ч. с сохранением их структуры, а также реконструкции Ф. как с собственными простетич. группами, так и с их синтетич. аналогами. Моделирование активных центров Ф. стимулировало синтез координац. соед. аналогичной структуры.

Лит.: Thomson A.J., в кн.: Metalloproteins, pt 1. Metal proteins with redox roles, ed. P. Harrison, Weinheim - [a.o.], 1985, p. 79-120.

M. Г. Гольдфельд.