СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗЫ (https://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/3/2/13632.jpeg-оксидоредуктазы, СОД), ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие диспропорционирование супероксидного анион-радикала:

https://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/3/3/13633.jpeg

Анион-радикалhttps://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/3/4/13634.jpegобразуется в организме из О2 при фагоцитозе (поглощении бактерий, фрагментов клетки или др. частиц нек-рыми клетками). При ряде патологич. состояний (напр., при ишемии ткани)https://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/3/5/13635.jpegможет играть важную роль в развитии заболевания.

С. присутствуют во всех тканях аэробионтов (обитатели суши и воздуха). В клетках млекопитающих С. в осн. локализованы в цитозоле; ок. 10% фермента (по массе) находится в митохондриальных мембранах.

Молекула изофермента С. из цитозоля состоит из 2 идентичных субъединиц с мол. м. 16 тыс., каждая из к-рых содержит по 1 атому Сu2+ и Zn2+ . Фермент активен при рН 6-10, ингибируется NaCN и м.б. экстрагирован смесью хлороформ-этанол. Изофермент, содержащий в качестве кофермента Сu2+ и Zn2+, обнаружен также в матриксе митохондрий и в ядрах, а также в зрелых эритроцитах.

Изофермент митохондриальных мембран состоит из 4 идентичных субъединиц с мол. м. 20 тыс., каждая из к-рых содержит по 1 атому Мn3+ на субъединицу. Оптим. ката-литич. активность такой С. при рН ок. 7; фермент не ингибируется NaCN, разрушается при обработке смесью хлороформ-этанол. Mn-содержащий изофермент, выделенный из бактерий, в отличие от митохондриального тетра-мера является димером. В бактериях Escherichia coli обнаружена также Fe3+-содержащая С. с мол. м. 39 тыс., к-рая в отличие от др. изоферментов ингибируется NaN3.

Механизм действия С. можно представить схемой (Е—Сu2+-фермент):

https://www.pora.ru/image/encyclopedia/6/3/6/13636.jpeg

Донором протонов, вероятно, является имидазольное кольцо остатка гистидина, связывающее ионы металлов. С., содержащие Си2+ и Zn2+ , инактивируются Н2О2 из-за образования комплексов ионов этих металлов с ОН.

Ген, ответственный за биосинтез С., локализован в 21-й хромосоме человека. При трисомии по этой хромосоме (когда организм содержит 3 гомологич. хромосомы) активность С. в клетках крови увеличена на 50%. При увеличении парциального давления О2 кол-во С. в организме увеличивается. Имеются сведения о радиопротекторном действии С.

Изменение активности С. возникает при нек-рых заболеваниях (напр., атеросклерозе, инфаркте миокарда), что м. б. использовано для диагностич. целей.

Препараты С. применяют в качестве противовоспалит. ср-ва, напр. при артритах.

Лит.: Фридович И., в кн.: Свободные радикалы в биологии, пер. с англ., т. 1, М., 1979, с. 272-314; Афанасьев И. Б., "Успехи химии". 1979, т. 48, № 6, с. 977-1014; его же, в кн.: Кислородные радикалы в химии и биологии, Минск, 1984; с. 13-29; Ланкин В.З., в кн.: Биохимия липидов и их роль в обмене веществ, М., 1981, с. 75-95. В.З. Ланкин.