ПАРАТГОРМОН (паратирин.
паратиреоидный гормон), полипептидный гормон, вырабатываемый специализир. клетками
околощитовидных (паращитовидных) желез животных и человека. Молекула П. (мол.
м. ок. 9500) содержит 84 аминокислотных остатка, образующих одну полипеп-тидную
цепь. Известна первичная структура П. человека и нек-рых видов животных. Видовые
различия в строении молекул ограничиваются неск. аминокислотными остатками.
Для реализации биол. эффектов, присущих П., наличие всей его полипептидной цепи
необязательно. Осуществлен хим. синтез фрагмента 1-34 П. человека и животных,
в значит. степени сохраняющего биол. активность прир. гормона. Небольшую биол.
активность П. проявляет его фрагмент 1 -29. Однако фрагмент 1 -20 неактивен.
Укорочение фрагмента 1-34 с N-конца всего на один аминокислотный остаток приводит
к его инактивации. В полипептидной цепи П. имеется по крайней мере два разл.
участка, определяющих антигенные св-ва его молекулы. Один из них совпадает с
N-концевым участком - носителем биол. активности (фрагмент 1-29), другой-с С-концевым
фрагментом 53-84.
В процессе биосинтеза П.
в результате специфич. про-теолиза от N-конца его предшественника отщепляется
пеп-тид, состоящий из 25 аминокислотных остатков (сигнальный пептид). Образовавшийся
промежут. продукт - пропаратгор-мон - малоактивен. После отщепления N-концевого
гекса-пептида он превращается в П. Секреция П. паращитовид-ными железами регулируется
Ca2+, находящимся в плазме крови: повышение концентрации Ca2+
понижает секрецию гормона, понижение - усиливает.
П.-один из важнейших регуляторов
обмена кальция и фосфора в организме высших животных и человека. Введение П.
в организм приводит к быстрому повышению уровня Ca2+ и понижению
уровня неорг. фосфата в крови. Действие П. направлено гл. обр. на скелет и почки.
В костях П. активирует резорбтивные процессы, вызывает деминерали-зацию костной
ткани. В почках П. существенно уменьшает реабсорбцию фосфата в почечных канальцах,
а также стимулирует образование в этой ткани метаболита витамина
D -1,25-дигидроксихолекальциферола,
способного значительно увеличивать всасывание Ca2+ из кишечника.
В механизме действия П.
(как и мн. др. пептидно-белко-вых гормонов) на его начальном этапе принимают
участие специфич. рецептор плазматич. мембраны клетки-мишени, аденилатциклаза,
циклич. аденозинмонофосфат (цАМФ) и протеинкиназа. Активация аденилатциклазы
(при воздействии П. на рецептор) приводит к образованию внутри клеток цАМФ,
к-рый активирует фермент протеинкиназу, осуществляющую фосфорилирование функционально
важ-ных белков, и таким образом "запускает" ряд биохим. р-ций, обусловливающих
в конечном счете физиол. эффект гормона.
Препараты П. получают путем
выделения из паращитовидных желез животных, а также хим. синтезом биологически
активного N-концевого фрагмента. Применяют для лечения заболеваний, связанных
с недостаточностью ф-ции паращитовидных желез.
Лит.: Биохимия гормонов
и гормональной регуляции, M., 1976, с. 126-44; "Recent Progress in Hormone
Research", 1983, v. 39, p. 181-209. А. А. Булатов.